ВСТУП. БІЛКИ. НУКЛЕЇНОВІ КИСЛОТИ

Як функції забезпечують мікроелементи:

підтриманні постійності внутрішнього середовища організму – ізотонії, рН;

структурну в ЦНС;

беруть участь у побудові ферментів, створюють середовище їх дії, входять до складу деяких гормонів;

каталітичну, замість ферментів.

Закінчить твердження: у молекулі РНК число залишків аденіну завжди дорівнює числу залишків:

гуаніну;

цитозину;

урацилу;

тиміну.

Скільки відомо мінорних основ:

кілька сотень;

кілька тисяч;

понад 50;

4.

Що таке третинна структура білку:

просторова упаковка спіралей, тобто вторинних структур у молекулі активного білку;

активна структура білку, зумовлена водневими зв’язками пептидних ланцюгів;

взаємне розташування активних груп амінокислот у пептидному ланцюзі;

асоціація білкових і небілкових субодиниць у макромолекулах білків.

Яка роль білку міоглобіну:

білок з гормональною активністю, що приймає участь у вуглеводному обміні;

простетична група білку, що приймає участь в фотосинтезі;

хромопротеїд, що присутній в паличках сітківки ока;

білок м’язів ссавців, що зв’язує кисень.

З якою сполукою цитозин сполучається водневими зв’язками:

гуанін;

урацил;

тимін;

аденін.

З якою сполукою аденін сполучається водневими зв’язками:

цитозин;

урацил;

аденін;

гуанін.

Яка роль в молекулі білку міжмолекулярних водневих зв’язків:

забезпечення складчастої β-структури поліпептидного ланцюга;

сполучення білків і небілкової складкової в молекулах ліпопротеїдів;

приєднання амінокислот в білковій молекулі;

забезпечення α-спіральної конфігурації поліпептидного ланцюга.

Що таке вторинна структура нуклеїнових кислот:

просторова конфігурація нуклеїнових кислот;

спосіб складання полінуклеотидних ланцюгів;

кількість і співвідношення пуринових і піримідинових основ;

послідовність у ДНК або РНК, стабілізована 3’, 5’-фосфо-диефірними зв’язками.

Між якими парами основ не виникають водневі зв’язки:

Г-Ц;

А-Т;

Т-У;

А-У.

Закінчіть твердження: швидкість гель фільтрації білків залежить від:

всіх наведених показників;

величини заряду білкової молекули;

величини молекулярної маси;

величини оптичного обертання.

Скільки пар основ припадає на один виток спіралі ДНК:

20;

15;

5;

10.

Яка роль в молекулі білку ковалентних зв’язків:

сполучення білків і небілкової складкової в молекулах ліпопротеїдів;

забезпечення складчастої β-структури поліпептидного ланцюга;

забезпечення α-спіральної конфігурації поліпептидного ланцюга;

приєднання амінокислот в білковій молекулі.

Що являє собою білок феритин:

протеноїд, що містить велику кількість цистину;

білок, що містить 20 % заліза і є його депо в організмі тварин;

фосфопротеїд, у якого фосфорна кислота приєднана до молекули білку складно ефірним зв’язком по місцю гідроксильних груп серину і треоніну;

компонент ядра і цитозолю.

З якою сполукою тимін сполучається водневими зв’язками:

аденін;

гуанін;

цитозин;

урацил.